Revealing the enantioselective oxidation of thioanisole and its derivatives with peroxidases by docking modeling

Rimkutė, Lina; Žiemys, Artūras; Kulys, Juozas

Use this URL to cite this publication: https://hdl.handle.net/20.500.14911/136197

Revealing the enantioselective oxidation of thioanisole and its derivatives with peroxidases by docking modeling

Details

Publication Type (CRIS)

Straipsnis nerecenzuojamoje Lietuvos konferencijos medžiagoje / Article in non-peer-reviewed Lithuanian conference proceedings (P2c)

Publication Type (eLABa)

Straipsnis nerecenzuotame konferencijos darbų leidinyje / Article in an un-reviewed conference proceedings (P2)

Author(s)

Author	Affiliation
Rimkutė, Lina	Vytauto Didžiojo universitetas
Žiemys, Artūras	Vytauto Didžiojo universitetas
Kulys, Juozas	Chemijos ir bioinžinerijos katedra / Department of Chemistry and Bioengineering (1032)	Biochemijos institutas

Title

Revealing the enantioselective oxidation of thioanisole and its derivatives with peroxidases by docking modeling

[en]

Lina Rimkutė, Arturas Ziemys, Juozas Kulys

Title in other language

Tioanizolo ir jo darinių kompleksacijos peroksidazėse modeliavimas enantioselektyvios sulfidų oksidacijos tyrimas

[lt]

Is part of

7-osios Lietuvos jaunųjų mokslininkų konferencijos Lietuva be mokslo- Lietuva be ateities medžiaga : bioinžinerija ir bioinformatika (2004 m. balandžio 15 d.). Fizika ir fizinė kompiuterija (2004 m. balandžio 16 d.)

Published In

Year	Start Page	End Page
2004	32	42

Publisher

Vilnius : Technika, 2004

Extent

p. 32-42

URI

URI
https://hdl.handle.net/20.500.14911/136197

Science / Art Area

Gamtos mokslai / Natural Sciences (N)

Field of Science / Art

Chemija / Chemistry (N003)

Biochemija / Biochemistry (N004)

Keywords (en)

Abstract (lt)

Tioanizolo kompleksacijos modeliavimas Arthromyces ramosus, mangano ir krienų peroksidazėse leidžia numanyti, kad jų katalizuojamos sulfidų oksidacijos metu susiformuoja substrato katijono radikalo ir fermento aktyvios formos kompleksas. Tioanizolo darinių kompleksacijos skaičiavimai Arthromyces ramosus peroksidazės aktyvioje formoje atskleidė, kad pakaito prigimtis įtakoja substrato kompleksaciją ir jo giminingumą aktyviam centrui. Sulfoksidacijai palankių sulfidų padėtis aktyviame centre yra apsprendžia S enantiomerų susiformavimą.

Abstract (en)

Using docking modeling the enantioselective sulfoxidation catalyzed by Arthromyces ramosus peroxidase (ARP), horseradish peroxidase (HRP) and manganese peroxidases (MnP) was investigated. The docking calculations support the oxygen-rebound mechanism of sulfoxidation catalyzed by mentioned peroxidases as suggested in available experimental researches. Docking calculations of different sulfides in ARP-I/II revealed that the complexation and the affinity of substrate to active center are influenced by substitute's nature. The position of most sulfides in the active center is more beneficent for S enantiomer formation.